大豆蛋白以其良好的营养价值和优越的功能性质常用作食品配料,其广泛应用于食品体系当中。对大豆分离蛋白(SPI)进行热处理会修饰其结构及功能特性,且这一过程常常伴随着蛋白热聚集的发生,在酸性条件下(p H 2.0)加热可诱导生成纤维聚集体。目前,将蛋白纤维这一具有特殊结构的聚集体应用到食品体系中相关研究较少。本文通过建立有效的大量分离酸热处理大豆蛋白中纤维聚集体和未聚集多肽的方法,以研究其分离产物的组成和性质,并制备了大豆蛋白纤维聚集体与甜菜果胶(SBP)的复合物,系统研究复合物形成的机理和结构演变过程及其界面、乳化性质,为拓展大豆蛋白纤维聚集体作为功能性配料应用于食品工业中提供了理论依据。主要结论如下:(1)建立了有效的大量分离蛋白纤维聚集体和未聚集多肽的超滤方法,并研究了分离产物的组成和性质。结果发现:SPI经酸热处理后,其等电点溶解度提高,但中性p H条件下溶解度变小,所带电荷量增大;分离所得纤维聚集体的氨基酸组成、表面电位与热处理蛋白相似,但溶解度更低;多肽则含有较少疏水氨基酸和较多负电氨基酸,在p H 2.0~9.0溶解度较好,多肽在酸性p H下以无定形聚集体的形式存在,而中性p H下聚集体发生解离。(2)制备了天然和热处理SPI与SBP的复合物,研究了蛋白-多糖复合比(r)和盐离子强度对复合作用的影响,并探究了蛋白和SBP的相互作用机理及结构演变过程。结果发现:天然和热处理SPI与SBP的复合作用受体系中复合比和盐离子强度的较强影响。SBP含量越高,复合体系浊度越低,等电点向低p H偏移。SPI-SBP复合物形成的最适盐离子浓度为50 m M,热处理蛋白-SBP复合物为10 m M。在不同复合比下,SPI-SBP复合物具有不同的结构,其结构相图可分为高分子共溶、SBP分子内可溶复合物、SBP和SPI分子间可溶复合物和分子间不溶复合物四个区域;相对于天然SPI-SBP复合物,热处理蛋白-SBP复合物的分子间可溶复合物区位于p H 2.5~9.0的范围;中性条件下,蛋白纤维聚集体与SBP分子中蛋白部分的疏水相互作用主导了蛋白-多糖的复合。(3)系统研究了天然和热处理SPI-SBP复合物的界面及乳化性质。结果发现:对SPI进行长时间的酸热处理有利于提高复合物在p H 4.5和7.0下的界面吸附。复合物较单独SBP拥有更高的界面活性;SBP含量增加会促进天然SPI-SBP复合物在油/水界面上的吸附,热处理蛋白-SBP复合物则出现相反趋势。对SPI酸热处理可显著提高蛋白-SBP复合物在p H 4.5的乳化活性和乳液稳定性;随着热处理时间的延长,复合乳液的粒度变小,电位绝对值变大,界面蛋白含量降低,但其分层和储藏稳定性明显改善,这可能归因于具有特殊钢性结构的纤维聚集体在油/水界面上的吸附。SPI的酸热处理对蛋白-SBP复合物在p H 7.0下的乳化活性和稳定性改善不明显。在p H 4.5下,SBP的不断加入有利于改善天然和热处理SPI的乳化活性和乳液稳定性。在p H 7.0下,由于蛋白和SBP在界面上的竞争性吸附,SBP的不断加入不能有效改善天然SPI的乳化活性及乳液稳定性;对于热处理蛋白而言,尽管其与SBP在中性条件下形成了分子间可溶性复合物,但其复合物的乳化活性和乳液稳定性仍不能随着SBP的加入得到改善。