植物感受到外源病原微生物入侵时会发生一系列的免疫响应。植物细胞膜表面的免疫受体蛋白（PRRs）识别并结合病原相关分子模式(PAMPs)并激活下游信号通路，这种免疫反应被称之为PTI，也是植物抵抗病原微生物的第一道防线。病原微生物通过适应性进化，获得逃避或破坏植物第一道防线的能力。其中最为重要的是病原微生物的效应蛋白，这些蛋白被分泌到宿主细胞间或细胞内后，利用多种生化活性来攻击宿主免疫系统，而植物的NLR蛋白质(NOD-Like Receptors)能够特异性地识别进入到胞内的效应蛋白，激活免疫反应形成植物的第二道防线，这种免疫反应往往伴随称为超敏反应(HR)的细胞程序化死亡。来自于黄单胞杆菌的效应蛋白AvrAC具有尿苷5-单磷酸转移酶活，在叶肉细胞中通过对重要免疫蛋白激酶BIK1的激活环区保守的氨基酸进行尿苷单磷酸修饰，抑制其激酶活性进而抑制植物免疫反应。同时效应蛋白AvrAC在植物维管束组织中可以被识别并诱导抗性反应，最新的研究发现BIK1同源蛋白PBL2参与识别AvrAC，但目前其识别机制并不清楚。比如，是否有NLR基因的参与？PBL2是如何在识别过程中发挥作用的？AvrAC的尿甘酸转移酶活性是否是识别所需的？植物通过PBL2识别AvrAC与AvrAC毒性功能之间是否存在某种关联？对这些问题的回答，不仅有助于揭示植物识别病原的新机制，还能帮助我们进一步理解植物与病原之间的进化关系。　　本研究发现，同BIK1一样PBL2激酶结构域的第253位的丝氨酸和第254位的苏氨酸也能被AvrAC UMP修饰，但AvrAC对PBL2的修饰对细菌致病毫无益处，而对AvrAC诱导的抗病性必不可少，表明植物把对PBL2的修饰作为细菌入侵的信号，激活胞内免疫反应，因此PBL2是植物进化出的“诱饵”蛋白，植物通过“诱饵”间接识别AvrAC从而获得抗病性。本研究通过反向遗传筛选还发现NLR蛋白ZAR1以及不具有激酶活性的蛋白激酶RKS1均对识别AvrAC必不可少。进一步的研究发现ZAR1和RKS1形成组成型的受体复合体，面PBL2在受到AvrAC修饰后被招募到受体复合体上，进一步激活了免疫信号。已报道ZAR1与RKS1同源蛋白ZED1形成复合体介导对假单胞杆菌效应蛋白HopZ1a的识别，本研究也发现ZED1家族蛋白介导了ZAR1识别效应蛋白的广谱性，其中PBL2和RKS1特异参与识别效应蛋白AvrAC而ZED1特异参与识别HopZ1a。　　本研究建立了植物识别黄单胞杆菌效应蛋白AvrAC的完整的信号通路，并揭示了植物NLR蛋白依赖于支架蛋白间接识别效应蛋白的新机制。