本论文主要通过红外和拉曼光谱表征了不同因素对丝蛋白构象转变的作用。首先考察了Fe和Mn两种金属元素在丝腺体各个部分以及蚕茧丝中的含量，并着重研究了金属离子Fe(Ⅲ)和Mn(Ⅱ)对再生桑蚕丝蛋白浓溶液构象转变的影响；另一方面，研究了多元醇诱导再生桑蚕丝蛋白膜以及再生桑蚕丝蛋白溶液构象转变的动力学。同时在上述研究的基础上分析了Fe(Ⅲ)和多元醇诱导桑蚕丝蛋白构象由无规线团和/或螺旋结构转变为β-折叠结构的机理，希望通过对这些诱导丝蛋白构象转变因素的研究指导再生丝蛋白的人工纺丝，优化纺丝条件从而获得与天然蚕丝性能相媲美甚至更好的再生丝纤维，同时进一步完善桑蚕吐丝机理的研究。 本论文首先采用电感耦合等离子体质谱(ICP-MS)和原子吸收光谱(AAS)两种元素分析技术，考察了桑蚕体内丝腺体和蚕茧丝中金属元素Fe、Mn的含量，然后根据元素分析结果通过拉曼光谱研究了Fe(Ⅲ)和Mn(Ⅱ)对桑蚕丝蛋白构象转变的作用。研究结果表明：Fe在丝纤维中的含量大于其在丝腺体中的含量，而Mn则相反；Fe和大多数其他金属元素(Cu、Zn等)一样，从丝腺体的后部到前部(靠近吐丝口)其含量不断增加：Mn的含量变化则没有规律性，在丝腺体的中部含量最低。采用拉曼光谱对金属离子影响下再生丝蛋白溶液的构象进行研究发现：Fe(Ⅲ)能够诱导丝蛋白的构象由无规线团和/或螺旋向β-折叠转变，但是Mn(Ⅱ)对丝蛋白构象没有明显的影响。Fe(Ⅲ)通过与丝蛋白上的酪氨酸残基发生络合，从而诱导丝蛋白发生向β-折叠的构象转变。首先少量的Fe(Ⅲ)先与丝蛋白中11个YVAH(N)GGYS和9个GYEYAWsS基序中的酪氨酸、组氨酸(或天门冬酰胺)、色氨酸和丝氨酸等氨基酸残基发生络合作用，使原先在溶液中无序伸展的丝蛋白分子链转向、发生一定程度的折叠，从而拉近分子链中包含“结晶区”基序的链段之间的距离，为β-折叠晶体的成核作用做准备。由于桑蚕丝蛋白中酪氨酸残基的含量高达5.3％，因此当Fe(Ⅲ)含量不断增加时，不仅以上基序中的酪氨酸残基被络合，大量存在于GX“结晶区”基序中的酪氨酸残基也被络合，因此出现明显的显色反应并在拉曼光谱中出现强烈的指纹识别峰。在这种络合中，Fe(Ⅲ)将在包含“结晶区"基序的链段之间通过Tyr-Fe(Ⅲ)-Tyr起到桥梁的作用，进一步拉近这些链段之间的距离，从而诱导丝蛋白分子链发生由无规线团和/或螺旋向β-折叠的构象转变。Mn(Ⅱ)对丝蛋白的构象几乎没有影响，Mn在桑蚕吐丝过程中可能不像其他金属元素一样直接参与蚕丝的成纤过程，而只是参与桑蚕的其他生理活动。 本论文另一方面的研究是通过时间分辨红外光谱研究了再生桑蚕丝蛋白膜及蛋白溶液在多元醇(乙二醇、丙二醇、丁二醇、丙三醇)的作用下其构象的转变情况。研究结果表明：无论是再生丝蛋白膜还是再生丝蛋白溶液在一定浓度范围内多元醇的处理下均能发生由无规线团和/或螺旋向β-折叠的构象转变，通过分析其动力学曲线发现多元醇诱导丝蛋白膜及丝蛋白溶液构象转变可分为三个阶段。首先是β-折叠结构的成核过程，这个过程所需时间可长可短，主要由多元醇的浓度和种类所决定，多元醇浓度越高，成核过程所需时间越短；同一浓度条件下，不同种类的多元醇其成核时间由长至短依次为：丙三醇、乙二醇、丁二醇、丙二醇，其原因可能由于多元醇分子本身的大小及分子的立体构型的共同作用。其次是β-折叠结构的快速生长过程，这个过程一般在5 min内完成，且与多元醇的浓度及种类关系不大；最后是一个β-折叠结构的缓慢完善过程，这个过程主要是丝蛋白分子通过链段的进一步调整而获得更加有序排列的β-折叠结构。