蛋白酶体是桶状结构,它通过降解一系列的胞浆蛋白和核内蛋白从而在多种细胞进程中发挥作用。当蛋白酶体激活因子打开蛋白酶体的“轴向孔”,底物才得以进入到其内部的“催化室”,已经被报道的激活因子包括19S(古生菌对应同源物为PAN),11S (REG α,β, γ)(锥虫中同源物为PA26),PA200(酵母中对应同源物是Blm10),通过电镜学或结晶学手段对19S, REG α, PA26, Blm10的结构都已有报道。然而REGγ或者REG γ-2OS复合物的结构却未被报道。因此本文致力于REGγ-2OS结构以及其组装机理的研究。通过酵母双杂交及Co-Ip技术证实了REGγ特异性的结合20S核心颗粒的α7亚基,后续的mapping及点突变找到了REG γ-2OS结合过程中起关键作用的氨基酸,如REGγ中的P245,Y254,α7中的Y8,D9,并初步提出了该复合物的结构模型。为了验证这个模型,我们利用FPLC系统纯化了高浓度,高纯度的无标签REGγ,并在低温冷冻电镜下采集到了其图像。后续,我们将纯化出GST-2OS并将其与REGγ混合孵育,而后在电镜下采集REGγ-2OS复合物的图像。