【摘 要】
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<正>在溶液状态下apoCopC呈现由9股β折叠通过"loop"结构相连而成的希腊拓扑β-sandwich结构。其核心结构为通过氨基酸残基间相互作用稳定其折叠状态的疏水桶结构。其中Trp83
【机 构】
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山西大学分子科学研究所,化学生物学与分子工程教育部重点实验室;
【基金项目】
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国家自然科学基金(No.20901048 No.20771068);高等学校博士点专项基金(No.20091401110007)的资助
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<正>在溶液状态下apoCopC呈现由9股β折叠通过"loop"结构相连而成的希腊拓扑β-sandwich结构。其核心结构为通过氨基酸残基间相互作用稳定其折叠状态的疏水桶结构。其中Trp83、Tyr79分别位于蛋白疏水桶内的N端和C端。通过荧光光谱,圆二色谱,荧光寿命,尿素和盐酸胍引起的CopC及其突变体的解折叠等试验方法对Trp83、Tyr79的微环境及其作用进行了研究。结果表明,
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