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目的:表达GST p11和6xHis p111融合蛋白并制备GST p11特异性抗体.方法:将人p11基因克隆入两种原核表达载体pGEX4T2和pQE30,分别在大肠杆菌BL21和M15中表达,用GlutathioneSepharose4B和Ni NTAagarose亲和柱分别纯化目的蛋白.利用纯化的GST p11蛋白制备多克隆抗体.结果:得到高表达量的融合蛋白,经亲和层析柱纯化获得较高纯度的GST p11和6xHis p11蛋白.以GST p11蛋白免疫新西兰兔得到p11多克隆抗体,Westernblotting证实该抗体能够识别6xHis p11蛋白,具有较高特异性.结论:利用原核表达人p11融合蛋白制备的p11多克隆抗体具有较好的特异性,为研究p11蛋白在蛋白转运和定位过程中的作用提供重要的技术和材料保障.